Untersuchungen zur Proteinadsorption und -konformation mittels FTIR- und CD-Spektroskopie

Examination of Proteinadsorption and -conformation with FTIR- and CD-Spektroscopy

  • Durch den Kontakt von Biomaterialien mit Blut kommt es in der Regel zu einer sofortigen und komplexen materialinduzierten Proteinadsorption. Aufgrund der Oberflächeneffekte ändert sich die Konformation der adsorbierten Proteine so stark, dass Zellwechselwirkungen hervorgerufen werden, die z.B. Gewebeentzündungsreaktionen und Thrombenbildung verursachen können. Die Proteine Albumin und Fibrinogen spielen dabei eine besondere Rolle. Die Messmethoden Circular Dichroismus (CD)- und Fourier Transformierte Infrarot (FTIR)-Spektroskopie können als Untersuchungsverfahren für die Konformationsänderung von Proteinen angewendet werden. Jedoch wird die CD-Spektroskopie für die Untersuchung von gelösten und die FTIR-Spektroskopie von adsorbierten Proteinen bevorzugt. Ziel dieser Aufgabenstellung ist es, Adsorptionsversuche mit Albumin und Fibrinogen an verschiedenen Quarzglas- und Folienmodifikationen durchzuführen. Des Weiteren sollen experimentelle Lösungsansätze für die Detektion von Albumin und Fibrinogen nach Adsorption mittels CD-Spektroskopie an durchstrahlbaren Materialien mit verschiedenen Oberflächenmodifikationen entwickelt werden. Neben der CD-Spektroskopie sollen auch für die FTIR-Spektroskopie Lösungsansätze für die Bestimmung der Konformationsänderung erarbeitet werden. Um die Aussagefähigkeit der erhaltenen Ergebnisse verstärken zu können, müssen die Ergebnisse beider Methoden verglichen werden.

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Metadaten
Author:Thomas Reuter
Advisor:Jens FüsselGND, Klaus Liefeith, Ronald Schade, Dieter Frense
Document Type:Diploma Thesis
Language:German
Name:Institut für Bioprozess und Analysenmesstechnik
Rosenhof, 37308 Heilbad Heiligenstadt
Date of Publication (online):2009/11/19
Year of first Publication:2009
Date of final exam:2009/01/05
Tag:Proteinadsorption
GND Keyword:Konformationsänderung; FT-IR-Spektroskopie; CD-Spektroskopie
Page Number:122 Seiten, 75 Abb., 16 Tab., 86 Lit.
Faculty:Westsächsische Hochschule Zwickau / Physikalische Technik, Informatik
Release Date:2009/11/19