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G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCRs) bilden eine Gruppe von Membranproteinen mit sehr dynamischer Eigenschaft, die für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase auf-grund ihrer vielfältigen Wirkungsweise im menschlichen Körper unerlässlich ist. So ist es wichtig, nicht nur den strukturellen Aufbau dieser Rezeptoren zu kennen, sondern auch ihre dynamischen Eigenschaften zu verstehen. In den letzten Jahren wurden viele Kristallstruktu-ren von GPCRs bekannt, die aber lediglich eine Momentaufnahme darstellen. Daher ist das Ziel dieser Arbeit, mit dem Neuropeptid Y-Rezeptor Typ 2, ein besseres Verständnis über die molekulare Beweglichkeit innerhalb seiner Umgebung zu erlangen. Dies soll als Grundlage dienen, um künftig die Wechselwirkung mit einem Agonisten besser beurteilen zu können. Der Y2-Rezeptor spielt bei neuronalen Funktionen, wie z.B. Ängsten und Suchterkrankungen, eine wichtige Rolle. Für die Untersuchung der Dynamik des Rezeptors wurde dieser in verschiedene Modell-membranen, bestehend aus einfach-ungesättigten Phospholipiden, rekonstituiert und an-schließend mittels Festkörper-NMR-Spektroskopie untersucht. Da die Lipidumgebung einen großen Einfluss auf die Struktur und Dynamik der Rezeptoren ausübt, wurde zusätzlich der Einfluss von Cholesterol, Phosphatidylethanolamin oder negativ geladenen Phosphatidylserin als Bestandteile der Modellmembran auf den Y2-Rezeptor untersucht. Zudem wurde durch selektive Unterdrückung von Signalen durch paramagnetische Manganionen und Spin-markierten Lipiden die Dynamik einzelner Bereiche näher untersucht (sog. quenching). Zur Quantifizierung der Dynamik wurde das Verhältnis von bewegungsgemittelter und vol-ler dipolarer Kopplung für den H-C Bindungsvektor als Ordnungsparameter dargestellt. Dieser reicht von 0 (isotrop beweglich) bis 1 (starr). Statische 15N-NMR-Spektren und quantitative 1H-13C Ordnungsparameter Bestimmungen, durch 1H-13C dipolare Kopplungsmessungen der CH-, CH2-, und CH3-Gruppen, offenbarten für den gesamten Rezeptor axial-symmetrische Bewegungen in der Membran und molekulare Fluktuationen mit verschiedensten Amplituden aller Segmente. Ordnungsparameter (SRückgrat = 0,65 ± 0,04, SGly = 0,56 ± 0,04, SCH2 = 0,26 ± 0,02 - 0,40 ± 0,03, SCH3 = 0,20 ± 0,02) aus den direkt polarisierten 13C-MAS-NMR-Experimenten zeigten, dass der Rezeptor in den Membranen höchst beweglich ist und im Mittel die Bewegungsamplituden des Rückgrats bei ~40°-50° und für die Seitenketten bei ~60°-70° liegen. Interessanterweise zeigt der Neuropeptid Y-Rezeptor Typ 2 eine geringfügig höhere Rigi-dität in der einfach-ungesättigten Phospholipidmembran, im Gegensatz zur gesättigten Membran. Das könnte mit der gesteigerten Kettenlänge der einfach-ungesättigten Lipide und der damit einhergehenden Streckung des α-helikalen Anteils des Rezeptors zusammenhän-gen. Die unterschiedliche Lipidkomponenten in den Modellmembranen zeigten hingegen keinen signifikanten Einfluss auf den Y2-Rezeptor. Es konnte zudem gezeigt werden, dass durch gezieltes Quenching der Loops und Termini des Rezeptors der transmembrane helikale Anteil eine höhere Rigidität besitzt (SRückgrat = 0,70 ± 0,05, SGly = 0,65 ± 0,04, SCH2 = 0, 28 ± 0,02 - 0,40 ± 0,03, SCH3 = 0,21 ± 0,02). Die Unterdrückung der Signale des transmembranen Bereiches offenbarten einen tendenziellen Anstieg der Ordnungsparameter um ≤ 7% für die Segmente des Rückgrates. Das könnte an einer zu geringen Konzentration der Spin-markierten POPC-Lipide liegen, wodurch es lediglich zu einer Unterdrück der mobilen Sei-tenketten der α-Helices kommt.